Introd. Bioquimica de Cheftel

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]ean-Claude CHEFTEL

'---\ ...' Membre de l'Académie f r ~

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l....!aine de Conférences tt \ , , -~ , d' Agriculrure de France

Direcreur du laboratoire de Biochimie

I

Ancien Directeu( du labocawire !~ '~:.

ee de Techno1og-ie Alimemaires

de Recherches des Etablissemems

Universiré des Sci~nces er Techniques

I

J. J. Carnaud et Forges de Basse-Indre du languedc'c, Mompellier

I

I I

i

INTRODUCCION A LA BIOQUIMIC.A

y

TECNOLOGIA DE LOS ALIMENTOS

Volumen 1

Prólogo de Pierre DESNUELLE

Professeur de Biochimie

a

['Universieé Aix-Marseille 1

Direcreur du Cenue de Biochimie ee de Biologie Moléculaire du CNRS Conseiller Sciemif¡que de l'Instieur des Corp' Gras

...~~j?3f~~~!~~;;i.' Traduci¿,ydel·,:(i:.:¡:¡kés..po(

1;/' .-"I.~/' -", c~; ~\

Franci~fg;'-~Ó pez Cap:s~it,

Pcofesor de Tec1?lE~íar:RS!~lI9;4Bd?-5~fsqueros

Fa~ult]ld d(:;,Gj~cias ¡ .." -; U niversidad de si(>.tio.gQ de Comp6stcji (España)

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EDITORIAL ACRIBIA

ZARAGOZA (España)

" ;,,,~

11-2.

CARNE Y PESCADO

11.2.1

EL SISTEMA PROTEICO MUSCULAR

Muchas de las propiedades gastronómicas o nutricionales de la carne y del pescado, tales como la textu ra, su comportamien to ante los diversos sistemas de cocción o con· servación, pérdida de 'Jugos", etc., están ligadas a la estructura del sistema proteico muscular, así como a las reacciones bioquimicas que en él se realizan.

Por lo tanto, el conocer esta estructura y sus reacciones presenta - a pesar de su complejidad - un gran interés, desde el punto de vista tecnológico_

En el momento actual aún quedan muchos problemas por resolver y sólo podrán

aclararse con un estudio profundo que, posteriormente, permitirá ~olucionarlos.

El músculo está fOTInado por: la,s fibras; el tejido conjuntivo que las rodea y que contiene los vasos sanguíneos y nervios; el tejido lipídico y finalmente la mioglobina,

que le da su color rojo y sirve como reserva de oxígeno. Contiene un 75 % de agua;

20 % de proteínas; 3 % de lípidos (en algunos pescados, más), de los cuales un 0,3 a

1 % son fosfolípidos; 1,2 Ojo de glúcidos; 0,7 Ofo sales minerales (de las que 38 Ojo son

iones potasio intracelulares y 7 Ofo iones sodio extracelulares).

La distribución de los principales constituyentes proteicos del músculo es la si­ guiente:

Proteínas sarcoplásmicas (enzimas glicolíticos, mioglobulina, etc.): 25 a 30 Ofo

Proteínas miofibrilares (de las cuales, 54 Ojo miosina y 27 % actina): un 50 %

(en los pescados: 65 a 75 Ojo)"

Proteínas del tejido conjuntivo (colágeno, elastina, etc.): 10 a 15 %

11.2.1.1 TEJIDO CONJUNTIVO

11.2.1.1.1 EL COLAGENO

El colágeno es el constituyente principal del tejido conjuntivo del músculo y sin duda represen ta la proteína animal más abundante; también se encuentra en la piel y en los huesos. El calógeno mantiene unidas las fibras musculares (Figura 11.2.2-1).

65

(2)

¡¡

1;

r

1,

i

Fig.II.2.1-l. Fibras musculares mantenidas entre los segmentos de colágeno; sección transversal.

El colágeno contiene un 30 % de glicina y 25 % de prolina e hidroxiprolina; cuan­

to más abunden estos aminoácidos, más rígido y resistente es el colágeno. La unidad

básica del colágeno es la molécula de tropocolágeno: es una hélice, de unos 280 nm de

longitud y de 1,5 nm de diámetro, con un peso molecular de unos 300.000, formado

por tres cadenas polipeptídicas. Estas son de dos tipos diferentes; en cada molécula de tropocolágeno, hay dos cadenas de un tipo y una de otro. Se ciJmprobó la existen­ cia de diversos puentes intra e intemloleculares: entre grupos hidroxilo de la serina y grupos carboxilo; entre grupos E-aminados y grupos carbonilo; puentes disulfuro; enla­

j

ces hidrógeno, uniones aldoL uniones fosfato en el colágeno de los huesos, etc.

I

La molécula de tropocolágeno posee en uno de sus extremos grupos ionizados;

varias moléculas, todas orientadas en el mismo sentido y dislocadas 64 nm la una con

relación a la otra, se asocian en fibríllas (Figura 11.2.1-2); estas características de estruc­

tura cristalina explican el aspecto del colágeno natural al microscopio (Fig. 11.2.1-3),

J

así como la rigidez y resistencia que ofrece a la masticación. Como es sabido, estas

I

propiedades se resaltan con la edad del animal, debido a que aumenta el número de

enlaces intra e intermoleculares. Por esto, la dureza de la carne no sólo depende del

I

,

contenido en colágeno, sino también de la edad del tejido. Este envejecimien to bioló­

I

gico del colágeno es un fenómeno normal en la vida de los animales, hasta tal extremo

I

que la inhibición de los enzimas que intervienen en la formación de los enlaces puede

afectar gravemente a la salud; en efecto, la enfermedad muscular y neuro-muscular,

¡ llamada latirismo y originada por el consumo en crudo de algunas leguminosas, puede

1

; ser debida a la presencia de sustancias antagónicas de estas enzimas.

¡

El calentamiento en agua origina la disociación de las fibrillas y la dislocación de la

¡

i triple hélice; la temperatura crítica varía con la especie: es de 64°C para el músculo de

vacuno y entre 30 a 45°C para pescados, -según la especie-o La resistencia a la masti­

- - o - - - - o - - - o ---.o - - - - o

----o - - - o - - O ----o - - O ~ 1

I

- - - o - - - o - - o ----o ---.o

~J

I

- - - - o - O - - O ----o - - - o

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r - l

lizar el colágeno en fomla de gelatina.

Al colágeno natural no le atacan la-tripsina o la quimotripsina, pero sí la pepsina y las colagenasas bactenanas.

En los productos cárnicos, se utiliza la dosificación de la prolina, después de la ex­ tracción del colágeno, como medio para valorar la cantidad de éste; sin embargo, el método no es muy preciso, porque el rendimiento de extracción depende del número de enlaces intra e intermoleculares.

JJ.2.1.1.2 LA ELASTINA

La elastina es el segundo componente del tejido conjuntivo; abundaespecialrnente en las paredes de las arterias y en los ligamentos de las vértebras; a causa de su color, también se le llama "tejido conjuntivo amarillo".

La estructura de la elastina aún no es bien conocida; es una molécula ·tipo ovillo estadístico, que posee entre las cadenas proteicas numerosos enlaces, que son especial­ mente grupos lisina de cadenas laterales; cuatro restos lisilo forman los compuestos cíclicos, desmosina e iso-desmosina, en torno a las que se sitúan las cadenas proteicas. Las fibras de elastina son filamentosas y su espesor y distribución varían según el tejido.

Durante su cocción en agua, la elastina hincha y se estira, pero no se disuelve. Es muy resistente a los agentes capaces de romper los enlaces hidrógeno: insensible a la acción de la tripsina, quimotripsina y pepsina, pero se hidroliza por enzimas del tipo de la papaína y por la elastasa pancreática.

II.2.1.2 FIBRAS MUSCULARES (MUS CULOS VOLUNTARIOS)

Una fibra muscular está constituida por muchísimas miofibrillas paralelas, de apro­

ximadamente 1 !JID de diámetro, englobadas en un citoplasma, llamado sarcoplasma

que contiene núcleos y mitocondrias, así como varios compuestos solubles, especial­

sarcómero

2, 3 '~rn actina

banda A

estría estría miosina

Z Z 1,5 ].lm \3 ü· ="

g,

'"

banda I Zona H banda I

0,8 um relajación

---IhlRI­

Fig.lp.1-2. Fig.11.2.1-3. Aspecto del contracción

Moléculas de tropocolágeno asociadas en fibrillas. colágeno al microscopio Fig. I1.2.1-4. Sección longitudinal de un sarcómero

66 67

(3)

mente ATP (trifosfato de adenosina), creatina, mioglobina, enzimas glucolíticas, glu­ cógeno, etc.

La fibra (diámetro, 10 a 100 11m; longitud hasta 35 cm) está rodeada de una mem­

brana, el sarcolema, que recibe los estímulos nerviosos y cuya despolarización origina

la contracción.

A su vez, cada miofibrilla está rodeada por un entorno rico en iones Ca++, el reticulo

sarcoplasmático y por conductos que comunicar. con el sarcolema. Estos tejidos parti­

cipan en la transmisión de los impulsos nerviosos e intercambios iónicos.

Por su parte, la mio fib rill a se compone de: fIlamentos paralelos, alternativamente

espesos y delgados, de miosina y actina, respectivamente; es la disposición de estos

filamentos la que confiere a la miofibrilla su aspecto estriado; en el microscopio se deli­

mitan de forma bien visible las zonas oscuras (banda A) y claras (banda I) (Fig. 11.2.1-4).

La figura II.2.l-4 representa esq:lemátícamente y en sección longitudinal la estruc­

tura de un elemento de miofibrilla o sarcómero, tal corno se pudo deducir de los espec­

tros de difracción de rayos X, de las imágenes logradas con microscopio electrónico,

gracias a la solubilización de algunos de sus constituyentes proteicos.

112.1.2.1 LA iv[lOSINA

I

La molécula de miosina, de un peso molecular de unos 500.000, está constituida

por dos cadenas proteicas, enrolladas entre sí, que presentan sobre todo hacia una de

sus extremidades, varias zonas en a hélice y en la otra extremidad varios grupos -SH;

esta parte, la más voluminosa de la molécula de miosina, es la que actúa en relación

con 1a actina y posee la muy irrip ortante característica de una actividad ATPásica.

1 Un fIlamento de miosina mide alrededor de 10 nm de diámetro y unos 1,5 11m de

! longitud; está constituido por un fascículo, de una veintena de moléculas, desplazadas

¡

r

la una con relación a la otra unos 6 nm, de tal forITa que sus extremidades voluminosas

1

forman proyecciones o "dedos" todos dispuestos en espiral en tomo del haz (Fig. II.

¡

2.1-5 a) y b); estos "dedos" oscilantes son los que realizan la contracción del músculo:

¡ se "enganchan" en los puntos activos de los filamentos de actina, tiran de ellos una

!

cierta distancia (unos 10 nm), los sueltan, vuelven a su posición inicial, se enganchan

~

en otro punto de f¡]amento de actina, les tiran de nuevo de una "muesca" y así suce­

~.' sivamente. La velocidad de contracción muscular implica que un "dedo" realiza de 50

:1: a 100 tracciones por segundo, lo que es compatible con la velocidad de acción

,.

~,

q ATPásica de la miosina; en efecto, y como se verá posteriormente, es la hidrólisis del

I

í1 ATP la que suministra la energía necesaria para la contracción muscular. filamento de actina

~

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Filamento de miosina

Fig. 11.2.1·5. Miosina: sección transversal y longitudinal

68

r

Il.2.12.2 LA ACTlNA

¡

1

¡ La actina se encuentra bajo dos formas: una globular, G-actina, de peso molecular

l de SO a 60.000; la otra fibrosa, F-actína, que resulta de la polimerización de la primera

:

i

en fliamentos constituidos en dos cadenas enrolladas, en doble hélice y que compren­

den cada una 300 a 400 monórneros, todos orientados en el mismo sentido (Fig. II.

2.1 -6). Estos illamentos, cuyo ciiámetro es de unos 5 nm y la longitud 211m, tanlbién

incluyen otras proteínas, dispuestas a ]0 largo de la hélice de F-actina, especialmente

la tropomiosina, la troponina y la a-actinina; las dos primeras son sensibles alos iones

Ca++ y por esto participan en el inicio de la contracción; la última interviene en la

unión entre el filamento de actina y la línea Z.

Fig. 11.2.1-6, Filamento de actina fibrosa

11.2.1.3 BIOQUIMICA DE LA CONTRACCl~N MUSCULAR

Las reacciones que entran en juego en la con{racción muscula~ son muy complejas

y no están aún totalmente esclarecidas.

. En presencia de ATP e iones Mg*, mientras que los iones Ca++ quedan retenidos en el retículo sarcoplasmátíco, la miosina no rnanifjesta actividad APTásica y el mús­

culo está en relajación: en esas condiciones no ]:ay ninguna dificultad para el des­

lizamiento de los fllamentos de actina a lo largo de los de miosina, bajo el efecto de una fuerza externa. Las dos proteínas estarían bajo la forrr:a de dos complejos: miosina-Mg++ ATP yactina-ADP.

Siempre en presencia de ATP y de Mg++, cuando el retículo sarcoplasmático cede iones Ca++, en respuesta a un estímulo nervioso, se manifiesta la actividad ATPásica de la miosina, la hidrólisis del ATP libera: energía (alrededor de 10.000 cal por mol) y se produce la contracción muscular por ]a interacción momentánea miosina-actina, des·

crita anteriormente. Enseguida el retículo sarcoplasrnático recobra el calcio y la

contracción llega a su fIn con la ineludible condición de que queden ATP e iones Mg++

disponibles. La contracción comienza desde que la concentración de los iones Ca++

alcanzan 10-7 M y se para cuando desciende a menos de este nivel.

Normalmente, el contenido en ATP permanece casi constante; en efecto, este com­ puesto se forma por tres caminos:

fosfocreatina quinasa

]) ADP

+

fosfocreatina ATP

+

creatina

adenilato quinas a

2) 2 ADP ATP

+

AMP

"

.. -..-... fosfato

3) glucosa 2 lactato

+

3 ATP

(glicólisis anaerobia)

69

(4)

I

¡

.

¡

Se paraliza

la circulación

t

Las dos primeras reacciones se realizan inmediatamente; la tercera sólo ocurre

cuando el aporte de oxígeno por la sangre no es suficiente para que continúe el meta­ bolismo aeróbico, lo que ocurre, por ejemplo, durante la contracción violenta del músculo no=al. La contracción muscular va acompañada por la aparición de creatina y fosfato, de un descenso del contenido en glucógeno (que suministra la glucosa) y formación de ácido láctico.

Durante la recuperación aerobia (reposo o trabajo muscular moderado), desaparece

;~¡ el ácido láctico y se fo=a ATP por inte=edio del ácido pirúvico (ciclo de Krebs), con

Desciende el Se para la Producción _ Descenso del pH

contenido en respiración de ácido (7,3-7 A a 5,7-5,0)

oxígeno del músculo celular. láctico Comienza la gl icól ¡sis

!

I

!

anaerobia :f

j

I

Desciende el potencial de

lo que se restablecen las reservas en fosfocreatina.

I

i

/

~

Desciende la

producción

II.2.1.4 EL SISTEMA PROTEICO MUSCULAR DESPUES DE LA MUERTE

oxido~reducc¡ón

enzimática de

11.2.1.4.1 LA RJGIDEZ CADA VER1CA (de +250 a -50mV) ATP, luego el

contenido en

,

I

I

I

I

\ f

I

,

I

I I

A propósito de las reacciones que acabamos de describir, insistimos sobre una con­ dición importante: la presencia de ATP e iones Mg*.

En efecto, en ausencia de ATP, la actina y miosina se unen de fo=a irreversible; se

produce la rigidez cadavérica (o rigor mortis), que surge después de la muerte del

animal.

La interrupción de la circulación sanguínea priva al músculo del aporte de oxígeno: la respiración celular se paraliza, el potencial de oxirreducción pasa de unos +2S0 a

unos -SO mV y surge la glicólisis anaerobia; en estas condiciones el glucógeno en vez

de degradarse en agua y anhídrido carbónico, con generación de ATP, en proporción

ATP

/

Agregación Formación irreversible de proteínas de actomníosina,

l

(Transformación de la oximioglobina en mioglobina; oxidación

endu recim ¡en to

Descenso de la

capacidad de

/

de la mioglobina en metamioglobinal

\

importante a partir del ADP, se transforma en ácido láctico. Las cantidades de ATP producidas por la glicólísis anaerobia no son suílcientes para compensar las pérdidas

(:

retención del agua

Fig.l1.2.1-7. Modificación de los tejidos musculares después de la muerte

resultantes de su hidrólisis'por la ATPasa sarcoplasmática; aunque la fosfocreatina dis­ ponible suministra algo de ATP, rápidamente se agota. Por otro lado, la formación de

I

ácido láctico origina un descenso del pH; lo que a su vez inhibe progresivamente

diversos enzimas, especialmente la fosforilasa; en defmitiva, la glicólisis se para, aunque

la reserva de glucógeno no está completamente agotada, y el contenido de ATP se Cuando después de la muerte no se enfría rapidiunente el animal, el pH

aproxima a cero. La actina y miosina se unen entonces irreversiblemente como ac to­

miosina. En el músculo de vacuno y a la temperatura ambiente, este proceso exige unas desciende rápido a un nivel muy bajo; esto puede motivar una desnaturalización de las proteínas musculares y que una gran parte del agua del gel miofibrilar se expulse hacia

8 horas (después de la muerte del animal). los espacios intercelulares o incluso se .exude fuera del tejido, con lo que la textura de

El descenso del pH y la fo=ación de enlaces en tre la actina y la miosina provocan

modificáciones de las cargas eléctricas y de la conílguración de las proteínas del múscu­ la carne se modifica muy desfavorablemente: durante la masticación, el agua se ex­pulsa rapidamente y deja un residuo fibroso y seco. Incluso haya veces una phdida

lo. Cerca de su punto isoeléctrico (en torno a pH S,S), las cadenas proteicas tienen tendencia a aproximarse y fo=ar un conjunto casi cristalino; esto motiva un descenso de la capacidad de retención de agua, lo que influye desfavorablemente sobre la

de peso y un cambio de aspecto. La carne exhudatíva de cerdo constituye un ejemplo de este tipo de defecto; no obstante, se piensa que en algunos casos también participan factores de orden genético.

textura de la carne. Por el contrario, si el músculo alcanza los 0° a 1°C antes de la aparición de larigidez

~ El siguiente esquema puede resumir estos fenómenos (figura II.2.1-7).

~

1 cadavérica, o si se congela y, por tanto, la rigidez sólo se produce en la descongelación,

La intensidad de los fenómenos que acompañan a la rigidez cadavérica depende, el endurecimiento es acusadamente rápido e intenso ("coíd shortening" y "thaw

rigor") y está precedido por una contracción del músculo, sobre todo si este último.no

!!, especialmente, 'del estado nutricional del animal en el momento de su muerte y de la

temperatura a la cual se almacena. está mantenido en extensión por el esqueleto. Este comportamie'nto se debe a una ce·

En los animales con hambre o sometidos a "stress", la reserva de glucógeno es

~-

débil; por consiguiente, después de la muerte hay un rápido descenso del contenido en

ATP del músculo. El endurecimiento es por tanto máximo y disminuye mucho la capacidad de retención del agua, aunque el descenso del pH será relativamente peque­

ño~ a causa de la falta de glucógeno. Esto origina, además, un serio inconveniente desde

el punto de vista microbiológico: en efecto, un descenso acusado del pH retarda consi­ dqablemente la proliferación de la flora microbiana de la superficie.

sión de iones Ca ++ al sarcoplasma, lo que origina una hidrólisis rápida del ATP todavía

presente en cantidades elevadas y por consiguiente a una liberación de energía; estas condiciones, análogas a las que prevalecen durante la contracción normal, también provocan una contracción y el endurecimiento posterior será tanto más pronunciado cuanto mayor sea la magnitud de la interacción en tre actina y miosina.

Veamos qué influencia pueden tener estos fenómenos sobre la calidad de la carne. En la práctica, se busca no enfriar muy rápidamente, de modo que el músculo entre

7'

;

I

I

71

(5)

I

en estado de rigidez cadavérica a una temperatura comprendida entre 14 y 19°e, pues

I

a esta temperatura la contracción es mínima. Asimismo, se procura no congelar la

carne antes que alcance completamente la rigidez; por el contrario, se evita el descon­

l

gelar muy rápido. Jamás se debe cocer una carne en estado de rigor mortis.

f

f12.1.4.2 DESAPARfCION DE LA RIGIDEZ CADAVERICA

I

A medida que la carne env~jece, su dureza se atenúa; la textura, después de

la cocción, resulta mejor. Paralelamente aumenta la extractibilidad de las proteínas

I

musculares -de la actomiosina- por soluciones salinas, así como la capacidad de

¡

¡

retención del agua.

;

Esta "maduración" (así se llama) no parece ser el resultado de una disociación de los enlaces establecidos entre la actina y miosina, sino de la separación de filamentos de actina de la línea Z, bajo la influencia de modificaciones iónicas o bien de enzimas, tales como la catepsinas procedentes de los lisosomas, liberadas por el descenso de pH. Un mejor conocimiento de estos fenómenos quizás pennita orientarlos en un sentido favorable, por modificaciones de la fuerza iónica, pH, etc.; por ejemplo, se pudo com­ probar que inyectando antes de la muerte una solución de sulfato magnésico, se reduce la pérdida del líquido que aparece en la descongelación.

Las enzimas proteolíticas endógenas del músculo no tienen acción sobre las mio­

fibrillas tú sobre el colágeno, salvo que el tejido se mantenga a 37°e; en efecto, no

se observa ninguna proteolisis importante de la carne durante la maduración a 0° como a 25°e.

En el caso de carne de vaca, la desaparición de la rigidez cadavérica necesita 3 a 4

semanas a ~ 1,5° e, 15 días a 0° e, 2 días a 200

e y únicamente un día a 43°e.

El descenso de dureza es mayor cuando la rigidez fue inicialmente menos intensa. La maduración de la carne está acompañada además por diversas reacciones: así la oxidación de los lípidos puede dar origen a olores indeseables; por el contrario, la for­ mación de nucleótidos según el siguiente esquema:

ATP

mioquinasa

,~TP ,'-j asa ..

ADP

_

AMP ___

sarcoplásmica

o

1I . NH

í

X

I

)

+

NH

- - - - 'p

ribosa

_N

N

3 monofosfato de inosina (potenciador de aroma)

o

\

inosina +

P

H

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+

(N rNH

ribosa +

N~~

J

N

hipoxantina

la formación de amoníaco, sulfuro de hidrógeno, acetaldehido, diacetilo, acetona, son - dentro de ciertos límites - favorables para el sabor y aroma.

72

ll.",,, J.

~

EL I\.':;;eULO DEL PESeADO 1I.2.l.5

A pesar de que hay ciertas diferencias, fundamentalmente la estructura y compor­ tamiento del músculo de pescado son iguales a los de los animales de sangre caliente,

aunque fa proporción de tejido conjuntivo (3 a 10 %) sea menor; además, el colágeno

comienza a gelatinizarse entre 30 y 45°e, según la especie pesquera. Estas particulari­

dades explican al mismo tiempo la relativa blandura y alto nivel nutritivo de la carne

de pescado.

Las fibras musculares del pescado son cortas (unos 3 cm) y ordenadas en láminas,

llamadas miotomos. Hay un 10 % de carne oscura, músculo motor lento y aerobio,

rico en hemoproteínas (que cataliza la oxidación de los lípidos después de la muerte).

Las proteínas estructurales representan del 65 al 75 Ojo de las proteínas totales; la

miosina (sobre un 40 OJo) varía de una especie de pescado a otra y es más difícil de

separar de la actina (15 a 20 %) y más rica en grupos -SH libres; es más sensible a las

enzimas proteolíticas, al calor, desecación, que la miosina del músculo de los animales de sangre caliente. Por el contrario, la actina es menos variable y más similar a su

homóloga de los mamíferos. .

La rigidez cadavérica y su desaparición ocurren muy rápidamente: en general, entre 5 y 30 horas, respectivamente, a oOe. El descenso del pH después de la muerte es míni­ mo y depende, entre otros motivos, de las condiciones de pesca, porque las reservas de glucógeno disminuyen más o menos según la resistencia que opone el pescado a su captura. Por término medio, el pH pasa de 7,0, aproximadamente, a 6,2-6,5 para subir luego a 6,6-6,7. Esto contribuye a la alterabilidad del pescado después de su muerte, pues a esos pH no se inhibe la proliferación micro biana.

1I.2.1.6 EFEeTOS DE LOS TRATAMIENTOS ALIMENTARIOS

SOBRE LAS PROTErNAS MUSeULARES

IJ.2.1.6.1 EFECTOS DE LA COCCJON

La cocción es una operación mal definida, cuyos efectos sobre las proteínas del músculo dependen sobre todo de la temperatura:

A partir de unos 50o e, se desnaturalizan las proteínas plasmáticas y sarcoplás­

micas (desplegamiento de las a-hélices) y se ligan en parte, por enlaces hidrógeno o iónicos. Hay agregación y, a veces, coagulación.

A partir de 63° e, el colágeno se solubiliza parcialmente por destrucción de los enlaces hidrógeno entre las cadenas proteicas; el efecto depende de la edad fisio­ lógica del colágeno, es decir, del número de uniones transversales.

La elastina hincha, pero debido a su configu.ración se modifica poco.

La actomiosina se hace más firme y menos soluble; disminuye su capacidad de retención del agua. El pH y el punto isoeléctrico se modifican por la liberación de ciertos grupos; por lo general, el pH sube hasta 6,0 alcanzando valores más ba­ jos o más altos según su valor antes de la cocción.

euando la cocción es muy enérgica, el colágeno y la elastina se hacen más blandos, contrariamente a la actomiosina que se endurece a causa de la formación de uniones disulfuro, que enlazan fuertemente las cadenas proteicas entre sí. Ocurre, entonces, que según sea el trozo de carne y la temperatura alcanzada, la cocción puede ablandar­ lo o endurecerlo.

(6)

r

¡

En el c~so de las conservas. por lo general,.!a esterilización motiva la total solubiliza­

dón del colágeno y la consiguien te fragmemación del tejido muscular. Para evitar este I

¡

I

inconveniente, algunos productos se modifi~:m mediante aditivos (salazón del jamón, acidificación de ciertos pescados), lo que pennite reducir el tratamiento ténnico a una simple pasteurización.

Sin embargo, desde el punto de vista organoléptico la cocción también produce, den tro del tejido muscular, compuestos favorables: sulfuro de hidrógeno y otros com­ puestos azufrados volátiles, fonnados a partir de la cisteína; productos resultantes de reacciones entre compuestos carbonilo y grupos amino de las proteínas; transforma­ ción de monosacáridos y nucleótidos, etc.

1I.21.6.2 EFECTOS DE LA COliGELACION

La congelación y el almacenamiento congelado motivan la desnatur:J.lización yagre­ gación de proteínas, así como la ruptura de células musculares. Estas modificaciones son pequeñas cuando la congelación es rápida y la temperatura de almacenamiento muy baja, pero resultan apreciables en los casos de congelación lenta y con tempera­ turas de almacenamiento relativamente altas; se atribuye a que se forman en los tejidos grandes cristales de hielo, a la concentración de sales cada vez mayor en los líquidos residuales y a la acción deshidratante que estas sales ejercen por ósmosis sobre las células. Además, se considera que la ruptura de las células favorece el contacto entre lípidos y lipasas, que aún son activas a temperaturas muy bajas, lo que explica la libera­ ción de ácidos grasos; estos últimos, al fijarse sobre las proteínas, contribuyen a hacerlas hidrófobas y a desnaturalizarlas. En efecto, en sistemas modelos, la insolubili­ zación de la actomiosina es paralela al contenido en ácidos grasos libres.

La principal consecuencia práctica de estos fenómenos es un descenso de la capaci­ dad de retención del agua, que se manifiesta, después de la descongelación, por un fuerte exudado; aunque este exudado contiene algunos aminoácidos, vitaminas, sales minerales, etc., la pérdida de valor nutritivo es pequeña; por el contrario, puede ser considerable la pérdida del peso, y la textura se "reseca".

Estos efectos y la calidad del músculo pueden valorarse basándose en la pérdida de agua a la compresión, la disminución de la extractibilidad de la actomiosina por una solución con fuerza iónica

r

~ 0,5 a 1,0, o la facilidad de dispersión del tejido por homogmeización. El estudio de sistemas modelos demostró que la actomiosina del

pescado (sobre todo en especies como el bacalao) es r.1ás sensible a la congelación que la carne de vaca y por otro lado que su desnaturalización depende más de la duración

y temperatura de almacenamiento que de las operaciones propias del congelado y des­ congelado (ver figura 11.2.1.8)

Extraet:bi I¡dad de la actomiosina del Deseado -14

Oc

Fig.II.2.1-8. Extractibilidad de la ae tomiosina en función de la

100 semanas temperatura y de la duración del

Duración del almacenamiento almacenamiento

74

!I21.6.3 EFECTOS DE LA DESHIDRATACION

La deshidratación, ya sea de carne o pescado, origina un endnrecimiento de la

textura y un descenso de la capacidad de retención del agua, durante la rehidratación posterior; esto se nOI~ aunque la deshidratación se haga por liofilización. Durante la eliminaCión del agua y especialmente en el caso de la liofilización, el agua de la fase residual no congelada aumenta la fonnación de uniones S-S y enlaces no covalentes

al nivel de la actomiosina, de tal forma que las miorlbLiUas se adhieren fuertemente entre sí.

*

*

*

Es posible que se llegue a proteger las proteínas musculares contra la desnaturaliza­

ción que originan los distintos procesos a1irr:entarios. La sacarosa ajerce un efecto pro­ teclOr general; ciertas modificaciones del pH o de la fuerza iónica también podrían resultar favorables. Lo que sí se necesita es profundizar los conocimientos fundamenta­ les y los mecanismos bioquím:cos que motivan estos fenómenos.

11.2.],7 LA MlOGLOB1NA,

ses

FUNCIONES

y

MODrF1CACIONES

Las mioglobinas son los pigmentos rojos del músculo de numerosos verteorados e invertebrados, formados por una cadena polipéptida, la globina, fija por un residuo hidistilo a un grupo hemo, fonnado por cuatro anillos pirrólicos, heterocíclicos, que rodean a un átomo de hierro divalente, y unidos a él por sus átomos de nitrógeno. La mioglobina de carne de vaca tiene un peso molecular próximo a 17.800.

Simplitlcando, la molécula de mioglobina podría representarse así:

glDbina

I

I

I

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I

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Fe++ /// !,

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El átomo de Fe++ está ligado a 5 átomos de nitrógeno, de los cuales 4 pertenecen al anillo porfirínico, formados por los núcleos pirrol y el quinto al resto histidilo de la

globina; el sexto enlace de coordinación queda disponible y puede tljar moléculas tales como H20.021 NO, mientras el hierro permanece diva.leme.

La hemoglobina, pigmento rojo de la sangre, tiene una estructura análoga a la de la mioblobina; no obstante, posee cuatro grupos hemo y un peso molecular en tomo a 67.000.

La función primordial de la hemoglobina es transportar el oxígeno de los pulmones a los tejidos; la mioglobina, cuya afinidad por el oxígeno es más fuerte que la de la

hemoglobina, actúa, a su vez, en el músculo, como reserva del oxígeno que le suminis­ tra la hemoglobina.

Aun en la came no sometida a ningún tratamiento, la mioglobina sufre diversas transfonnaciones que se esquematizan en la figura 11.2.1-9.

(7)

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Tal como se indica en el esquema, en ciertas reacciones la valencia del átomo de retransformar la metamioglobina en mioglobina. El metabolismo residual del tejido y

hierro pasa de 2 a 3; sin embargo, se trata de una oxidación muy particular que es in­ el desarrollo de microorganismos tienden a reducir el oxígeno disponible en la carne.

hibida por el oxígeno. En efecto, la mioglobina obedece a las dos reacciones siguientes:

I

Para conservar durante el mayor tiempo posible el deseable color rojo vivo de la super­

ficie de la carne almacenada en frigorífico, es preciso dejarl~ en contacto con el aire,

oxigenación

1) Mb ++

+

O2 Mb0 H utilizando, por ejemplo, un embalaje plástico permeable al gas (ver "Tecnología",

2

oxidación

2) Mb++

+

H+

+

1/4 O2 MetMb

H+

+

1/2 H

2O

Así pues, la reacción 1) conduce a la formación de oximioglobina, fOTIna oxigenada

i

especialmente resistente a la oxidación Fe++ - - ¿ . Fe+++ y al pardeamiento que le acom­

í

paña.

I

La formación de me tamioglobina es acelerada por bajas presiones parciales de oxí­

!

,.

geno, aunque ciertos coenzimas reductores presentes en la carne son capaces de

Mb MIOGLOBINA Fe* PURPURA interior de la carne fresca Mb02 OXIMIOGLOBINA Oxigenación (0 2 ) Fe * ROJO VIVO superficie de la e ·0 'ü ro E ><

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O (f) carne fresca

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INCOLORAS

Fig. 11.2.1-9. Modificaciones de la mioglobina en la carne no sometida a un tratamiento. Según C.lo. IJODWELL y P.t.."lcCLAIN. en J.1<". PKICE y E.S. SCHWEIGERT eds, The Science ol" Meat and Meat Products, segunda ed., W.H. FREEMA,"! and Company © 1971

*Nota de la Editorial. Publicada en español por esta Editorial.

76

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I

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I

I

I

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I

1U.2).

La inhibición de la oxidación por el oxígeno permite observar una diferencia inte­ resante entre el comportamiento de la mioglobina en un sistema modelo (en solución) y por otro lado en la carne; en este segundo caso, pero no en el primero, la resistencia a la oxidación es mayor a medida que la presión de oxígeno es más elevada. Se explica esta diferencia por el hecho de que en la carne el oxígeno se difunde lentamente hacia el interior, donde el medio permanece reductor.

La carne, expuesta a la luz ya la temperatura ambiente, pierde su vivo color rojo en 1 a 3 días; pero lo conserva durante una decena de días si se almacena en la oscuridad

a -1

Oc

siempre que la carga microbiana inicial sea baja.

Cuando la carne se somete a tratamientos tales como la cocción, esterilización, sala­ zón, etc., la mioglobina sufre modificaciones distintas a las que presenta la carne

no elaborada. En el siguiente esquema (figura 11.2.1-10), se indican las principales.

La molécula de NO, suministrada por el nitrito o procedente de la reducción (enzi­

mática o bacteriana) del nitrato, se fija con el Fe++ mediante enlacés de coordinación,

igual que la molécula de H2 O Y de lamioglobina y la de O2 en la oximioglobina. Es

I

Mb* ó Mb02*

I

Calor

+

oxidación

I

FERRIHEMOCROMO

I

+++

Fe

910bi na desnatu ral izada color pardo

C'&"é, (carnes cocidas) Nitritos rJ­ o "o nitratos

"o;e. .

'o '),,~ Reducción Oxidación Nitritos rO' o 'i "t.

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I

NiTROSO Mb

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"'~ calor Fe*

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FERROHEMOCROMO

1

globina no desnaturalizada

color rojo (salazón)

Fe* globina desnaturalizada color rosa

1

C,'o,

(atún enlatado, a veces, cerdo) IN ITROSO-FERROHEMOCROMO

I

Fe*

91 obin a desnatu ral izada colo r rojo-rosado (sala zones)

Fig. 11.2.1-10. Modificaciones de la mioglobina por la cocción y salazón.

77

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una panicularidad del Fe

++ del hemo, de originar así compuestos rojos o rosados,

estables y resistentes a la oxidación.

Estos tratamientos, que serán motivo de estudio posterior, además de inlúbir la pro· liferación bacteriana y ciertas acciones enzimáticas, conducen a conservar en las cames ese color roJO o rosa tan apreciado por el consumidor.

El ácido nicotínico y su amida también forman un complejo rojo estable con la mioglobina, pero no pueden reemplazar los nitritos, porque no afectan al crecimiento de microorganismos.

II.2.2

TECNOLOGIA

11.2.2.1 CARNES

En general, el término carne designa la llamada de carnicería, es decir, que procede de diversas especies: bovinos (vaca, ternero, cebú), ovinos (carnero y cordero), equinos (caballo y asno), cerdo. Pero, aunque cada una de estas especies representa su propor­ ción en la distribución en fresco o congelado, a nivel industrial de productos elabora­ dos sólo se emplea como materia prima principal el cerdo y la vaca. Por eso, en las páginas siguientes, únicamente se estudiarán las preparaciones más importantes de estas dos especies.

11.2.2.11 PRODUCC10N y ALMACENAJ1;f1ENTO

Los problemas ganaderos no entran en la fmalidad de este capítulo; no obstante, conviene recordar que la calidad de una carne depende de numerosos factores, tales como la raza, edad, alimentación, ejercicio físico, condiciones en el momento del sacrificio del animal, etc. Una alimentación correctamente calculada, unida a la inac­ tividad física y oscuridad, permiten obtener en unos meses unos becerros que pre­ sentan el óptimo rendimiento en músculo ("baby beef"); pero también se puede ob­ tener, mediante una alimentación y condiciones de crianza diferentes, una carne rela­ tivamente rica en grasa y de mejor calidad: los lípidos englobados entre las fibras mus­ culares se funden durante la cocción y contribuyen a la blandura:

La carne fresca es muy alterable y toda espera (en el transporte, distribución, madu­ ración) exige una refrigeración inmediata o bien, si es por mucho más tiempo, un trata­ miento de conservación.

Hay dos fenómenos desfavorables que condicionan las características del almacena­ miento de las carnes: el peligro de proliferación bacteriana en la superficie de la carne y el riesgo de desecación (con pérdida de peso); la humedad relativa en la superficie de la carne determina cuál de estos inconvenientes se va a producir*. Por lo general, des­

pués del sacrificio, las carnes se enfrían por aire con un 90 % de humedad relativa y

una temperatura comprendida entre -10 y -1 ° C. La velocidad del descenso de tempe­ ratUra en el centro no debe sobrepasar 1,5°C por 'hora, durante las primeras 6 horas. En estas condiciones, se necesitan de 16 a 36 horas para que la temperatura alcance 0°, lo que favorece conseguir la rigidez cadavérica y blandura posterior. A continua­ ción, la carne se almacena durante un tiempo más o menos largo: por ejemplo, hasta

* En las condiciones habituales de almacenamien to de las carnes en frigorífico, la oxidación de los lípidos y la aparición de metamioglobina parda sólo se manifiesta de forma inaceptable, después de unos 45 días; por consiguiente no afectan al almacenamiento frigorífico, salvo en el caso de la carne'·de cerdo, en la que el peligro de rancidez impide toda maduración.

78

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60 días a _1,5°C, durante su transporte por barco desde Australia (la pérdida de agua

es en torno al 2 %).

Como ya se indicó anteriormente (ver "El sistema proteico muscular", n.2.l), las

condiciones bajo las cuales se realiza la "maduración" de la carne constituyen un factor muy importante para su ablandamiento; recordemos que la blandura es un criterio fundamental para la calidad.

Para la carne de vaca, la "maduración" (hasta un límite de blandura apropiado) exige de 3 a 4 semanas a -1,5° C ó 15 días a 0° C; hay que regular la temperatura con precisión, para evitar la congelación que se produce a-2° C.

Puede obtenerse el mismo grado de maduración en 2 días a 20°C ó 1 día a 43°C, lo que representa una considerable ganancia de tiempo y por consiguiente una apre­ ciable economía de volumen en las cámaras y de capital inmovilizado; pero, en este caso hay que tomar estrictas precauciones para defenderse contra la proliferación microbiana; el sacrificio y almacenamiento se realizarán en unas condiciones de asepsia, casi de quirófano; el crecimiento de la flora bacteriana en la superficie de la carne está reducido por el empleo de lámparas de rayos ultra-violeta en los locales; el personal será altamente capacitado. Hoy en día la maduración a 43°C sólo se realizó a título experimental y con la ayuda de antibióticos.

En las condiciones normales de maduración, en una atmósfera de aire húmedo y

frío, la formación de limos en la superficie de la carne debido a la proliferación de bacterias aerobias criómas, surge, a O°C, en una decena de días; tarda de 3 a 4 días a 3°C y de 1-2 días a 10°C. Esto se puede retardar con una ventilación de aire frío, pero provoca Una deshidratación excesiva, por lo que se recurre a atmósferas condicionadas:

humedad relativa de 80 a 90 % y contenido en anhídrido carbónico del 10 al 20 %

(para inhibir el crecimiento de Pseudomonas), o bien el embalaje en películas plásticas

que posean características especiales de permeabilidad al gas: permitir el paso de una cierta cantidad de oxígeno, que es favorable para mantener el color rojo vivo de la oximioglobina, pero al mismo tiempo evitar una evaporación excesiva y'la acumu­ lación de humedad, que acelera la proliferación microbiana en la superficie de la carne. Con referencia a esto no hay reglas generales, porque la elección del material de embalaje debe considerar el tamaño del trozo de carne, composición, temperatura, así como el ritmo de renovación de la atmósfera; la duración del almacenamiento, etc. Frecuentemente, las reses se almacenan bajo películas de polietileno o cloruro de polivinilo retractible y permeable al gas o mejor aún bajo vacío en películas de cloruro

de polivinilideno impermeable al oxígeno; el metabolismo post mortem conduce, en

este último caso, al establecimiento de una relación CO 2/0 2 favorable a la conservación. La carne troceada, para la venta al por menor, se embala bajo películas de cloruro de polivinilo o de celofán con revestimiento impermeable al vapor de agua; la permeabili­ dad al oxígeno debe permanecer elevada (sobre 5 litros 02/m224 h, para una

humedad relativa del 100 % en el interior del embalaje y del 50 % en el exterior) con

el fin de mantener durante el mayor tiempo posible el color rojo que exige el consumi­ dor. La conservación en frío de esta carne "pre-embalada" sólo puede ser por unos días, debido sobre todo a las modificaciones de color y al desarrollo superficial de micro bias.

*

*

*

El ablandamiento de la carne puede favorecerse por ciertas sales o enzimas pro te olí­ ticos. AsÍ, la inyección a un trozo de carne o bien a la masa de carne triturada, de cloruro o fosfato de sodio, produce una solubilización parcial de ciertas proteínas,

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concretamente de la actomiosina, y aumenta la capacidad de retenClOn de agua. Si poco antes del sacrificio se inyectan al propio animal proteasas vegetales, tales como la papaína o proteasas microbianas o bien se trata la carne con esos enzimas antes de cocerla, se logra un franco ablandamiento, sin provocar una proteolisis importante. Estos tratamientos sólo pueden emplearse con la condición de que estén autonzados por los reglamentos vigentes.

La congelación correctamente realizada y seguida de un almacenaje a temperatura

suficientemente baja (ver "El sistema proteico muscular", 11.2.1, y "Congelación", VII.1.l) permite conservar durante varios meses la calidad inicial de la carne.

La congelación de reses, o grandes cuartos de carne, se realiza en cámaras con aire

forzado, a -30°C, ~40°C. Algunos animales (ejemplo, cordero) se congelan inmedia­

tamente después del sacrificio, y lo más rápido posible; luego, para conseguir una buena atenuación de la rigidez cadavérica, se necesita la descongelación lenta, a baja temperatura; pero el ganado vacuno, primero se refrigera y después se congela lenta­ mente. Durante la congelación con aire forzado, se necesita proteger la carne con un embalaje, para evitar la desecación de la superficie y pérdidas de peso. La carne destina­ da a fabricar salchichas puede congelarse antes de la rigidez cadavérica, pues la desconge­ lación se logra al picarla; así no hay ni glicólisis ni descenso de pH o disminución de su capacidad de retención de agua.

Para congelar trozos pequeños, se usan frecuentemente congeladores de placas. La velocidad de congelación no será inferior a 0,2 cm/h para evitar la exudación durante el descongelado. Incluso se considera que para la buena calidad no se necesita una con­ gelación más rápida (véase "Congelación", VII.U). La temperatura de almacenamien­ to será igual o inferior a _18°C. Para evitar la desecación de la carne, estará embalada en películas plásticas impermeables. En cuanto al oxígeno, su presencia es favorable, para mantener así más tiempo un color rojo vivo de la superficie, pero aumenta el peligro de oxidación de los lípidos; éste sólo ocurre de una manera acusada en la carne de cerdo,las salazones, carne picada, carnes cocidas antes de la congelación (véase "Oxidación de lípidos", III.2). En la carne de vaca, la capacidad de retención de agua y la textura resultan menos afectadas por una congelación prolongada que en pescado. La conservación de la carne por congelación se utiliza mucho para las importaciones provenientes del hemisferio sur y es la base de aprovisionamiento para la industria de transfonnación y las colectividades; por el contrario, para la venta al por menor, se utiliza - incluso en los E.U.A. - la carne no congelada (o descongelada), pues, por el momento, el consumidor aún la prefiere. En el futuro debe desarrol1arsemás, en los lugares de producción, la carne nonnalizada en cuanto a cortes, deshuesado, preparación, pre-embalado en películas plásticas y a continuación congelada. Las carnes así prepara­ das se utilizan, cuando son piezas grandes, para el aprovisionamiento de las instalacio­ nes industriales (salazón, chacinería, conservas) y en trozos individualizados para los restaurantes y distribución al por menor.

Es interesante resaltar, con relación a la carne de cerdo, que su almacenamiento congelado permite destruir las larvas de triquina; se logra en 2 mn a-32° C ó en 20

díasa--1SoC. .'

II.2.2.1.2 PRODUCTOS ELABORADOS

Con las transfonnaciones a las que se sorne ten las diVersas carnes no sólo se consigue hacerlas menos perecederas, sino que al presen tarlas bajo la fonna de productos nuevos

también se consigue hacerlas más agradables a la vista y al paladar.

Los procedimientos más utilizados son la salazón, deshidratación y conserva, com­

80

plementados frecuentemente entre sí. Hasta el momento - al menos en la carne - la

liofIlización y tratamiento por radiaciones ionizantes sólo fueron de aplicación muy

limitada, sin sobrepasar el nivel experimental. Los productos más importantes son los siguientes:

Conservados por

Jamón crudo y "bacon" (tocineta salada) Salazón

Salazón

+

pasteurización

Jamón cocido

Salchichón seco Salazón

+

deshidratación

Salchichas para cocer Refrigeración

Pastas diversas (de hígado, de carne, menudos) Conserva

"Comed beef" Conserva

Carne de vaca en jalea Conserva

"Luncheon meat" o gelatina de carne Conserva

Chicharrones Recubiertos por grasa

Platos preparados (por ejemplo, callos, carne guisada, Conserva,

choucroute preparada, carne adobada, etc.) Congelación

Pastas rellenas (ravioli, canelones) Conserva

Alimen tos infantiles Conserva

Alimentos para perros y gatos Conserva, deshidratación

Aquí nos limitaremos a describir tan sólo algunos.

Jl.2.2.1.2.1 JAMON CRUDO y "BACON" (tocineta salada)

El jamón crudo y el "bacon" son dos productos preparados exclusivamente por salazón, sin recurrir a ninguna otra técnica de conservación. El ahumado que se aplica a ciertos tipos de jamones y tocinetas es un ahumado ligero, que busca aromatizar el producto más que conservarlo.

La sal, tradicionalmente empleada para la preparación de jamones y "bacon", es

una mezcla de sal común (cloruro de sodio) y nitrato de potasio (sal de nitro). En

Francia la proporción del nitrato potásico no debe rebasar el 10

OJo,

siendo lo habitual

el 6 OJo. La función esencial del nitrato se debe a que mediante ciertas bacterias se

transfonna en nitrito que a su vez origina óxido nítrico, NO, que se fija sobre un átomo de hierro de la mioglobina y de la oximioglobina (ver 11.2.1). Se forma así la nitrosomiogIobina que da el color rojo al jamón crudo, "bacon" y salchichón seco; por calentamiento se transfonna en nitroso-ferro-hemocromo, de color rosado, pigmento característico del jamón cocido y de las salchichas después de la cocción. Es probable que las reacciones que conducen a estos compuestos sigan, según condi­ ciones, caminos diferentes: en los trozos grandes, tales como el jamón, a cuyo interior no llega el oxígeno y las sales se difunden muy lentamente, el óxido nítrico se fija sobre la mioglobina; en la carne picada, que, por ejemplo, se usa en la preparación de salchichones secos y donde, debido al contacto con el aire, el pigmento está en gran parte corno oximioglobina, el óxido nítrico reemplaza al oxígeno en el átomo de hierro; incluso en otras condiciones puede fonnarse primero ferri-hemocromo que después se reduce a ferro-hemocromo y finalmente fija la molécula NO.

Desde que se demostró que el nitrato añadido se transfonna en nitrito, éste fue reemplazándolo cada día más. En efecto, su sustitución tiene varias ventajas: rapidez de acción, puesto que no se necesita esperar a que las bacterias nitro-reductoras trans­

81

(10)

~

formen en nitrito una parte del nitrato; mejor higiene, porque se inhibe más rápido la na (véase anteriormente). Al mismo tiempo, la absorción de sal por el tejido muscular

I

L

proliferación de la flora bacteriana indeseable; posibilidad de regular con precisión la cantidad de nitrito añadida, ya que su contenido en el producto final no debe sobre­

pasar el límite fijado por la legislación (en Francia, 150 mg/kg; reglamento del 8.12.

1964).

Ahora bien, la manipulación de una sal tan tóxica como los nitritos de sodio o pota­ sio, cuya dosis mortal para el hombre es en tomo al gramo, no puede hacerse irrespon­ sablemente; por esta razón, en Francia, al igual que en los demás países del Mercado Común Europeo, sólo se admite el nitrito en mezcla con sal, es decir cloruro de sodio

adicionado de 0,5-0,6 % de nitrito de sodio; esta mezcla sólo se prepara y vende por

establecimientos especialmente autorizados. '

Además de su toxicidad directa por acción sobre la hemoglobina, el nitrito también presenta la propiedad de originar con aminas secundarias, nitroso-aminas, algunas de las cuales tienen un considerable poder cancerígeno. Por otro lado, el efecto bacterio­ estático, que ejerce el nitrito en la carne, sería debido a los compuestos resultantes de su acción con las proteínas. Este doble problema fue motivo de numerosas investiga­ ciones, sin que hasta el momento se pueda considerar el tema resuelto. En salazones, tales como la del jamón, no fue posible demostrar la presencia de nitrosaminas; además, se plantea la duda de si los nitritos y aun los nitratos - estos últimos muy abundantes en varios vegetales - pueden dar origen a nitrosaminas, al reaccionar en el tubo digestivo, con aminas secundarias.

Por el momento, para preparaciones como el jamón, no se encontró otro medio mejor que el empleo combinado de la sal y del nitrito (o del nitrato) para conseguir, al mismo tiempo, la estabilización del color y la inhibición de la flora bacteriana, especialmente anaerobia. En ciertos casos puede ayudar a preservar el color la adición de ácido ascórbico (especialmente durante la salazón rápida), pero la acción reductora de este ácido puede favorecer la flora anaerobia. También el ácido y la amida nico­ tínica forman, con la mioglobina, un complejo rojo estable, pero su empleo en lugar del nitrito o nitrato, no resuelve el problema bacteriológico.

Los otros ingredientes de la salazón son la sacarosa, utilizada para favorecer el desa­ rrollo de bacterias nitrato-reductoras y diversos tipos de polifosfatos de sodio. Desgra­ ciadamente la adición de estos últimos, destinados al principio para corregir el equili­ brio salino de las carnes exudativas de cerdo o impedir pérdidas excesivas de agua, como quiera que permiten absorber agua por la carne, se generalizaron, originando un deplorable descenso de la calidad organoléptica de la mayoría de los jamones.

En la preparación de salazones, la primera operación es enfriar los cuartos de res lo

más rápido posible, hasta 3-4°C. Debe mantenerse esta temperatura durante toda la

salazón, para evitar la proliferación de bacterias indeseables; sin embargo, no se puede trabajar a temperaturas más bajas, porque la penetración de la sal sería demasiado lenta. Para el jamón crudo, el sistema tradicional de trabajo consiste en frotar la pieza,

después de cortada y preparada, con sal y nitrato (NaCl, 90 %; KN03 , 10 %); hoy en

día es frecuen te completar este tratamiento con una inyección de salmuera con nitrito, a nivel de la articulación, por ser la zona más sensible a las alteraciones microbia­ nas. Enseguida, se amontonan en pilos de cemento. Inmediatamente, la sal motiva, por ósmosis, una exudación del agua; los jamones pierden peso y finalmente se bañan en una salmuera saturada. Se cambian cada 10-15 días, con el [m de que toda su super­ ficie quede en contacto con la salmuera. La salazón dura de 40 a 60 días - según el tamaño de los jamones -, lo que da tiempo a que la sal penetre hasta el tejido adiposo y la articulación. Durante este período es cuando el nitrato se reduce a nitrito, por acción de las bacterias y el óxido nítrico que así se forma se fija sobre la mioglobi­

82

tiene por efecto invertir las condiciones de la presión osmótica: la exudación se parali­ za. A continuación, los jamones se lavan y frotan (para limpiar la superficie y eliminar la capa de sal) y algunas veces se someten a un ligero ahumado, para almacenarlos así en locales frescos y secos, donde reciben una lenta "maduración", que para las mejores calidades de jamón crudo, dura más de un año. Otras veces este almacenamiento se hacía en las montañas: los Apeninos próximos a Parma, estribaciones de los Pirineos cerca de Bayona, montes de las Ardenas, pero hoy en día se recurre a cámaras con aire acondicionado. La temperatura debe mantenerse a unos 10°C y con humedad relativa controlada, de manera que impida no sólo la formación de limos, sino también la apa­ rición de mohos al mismo tiempo que evita una desecación excesiva y la oxidación de las grasas, sin ser obstáculo a la acción de enzimas productoras de aromas. El acondi­

cionarlos en bolsas plásticas, impermeables al vapor de agua y oxígeno, facilitó mucho

esta operación: se emplean películas retractibles o embalajes bajo vacío. No obstante, a veces, el jamón crudo es muy seco y salado por temor a alteraciones microbianas, sobre todo durante el transporte. Por esto la fabricación de jamón llamado"extra

dulce", con menos de 3 % de sal, implica frecuente pérdidas.

11.2.2.1.2.2 JAMON COCIDO

El sistema de preparación tradicional consiste en disponer los jamones en cubas y

recubrirlos de salmuera con un 18 % de sal (NaCl

+

KN0 3 ) y 2-3 % de sacarosa;

a veces, se aprovecha salmuera vieja restableciendo la concentración por adición de sal y nitrato, o bien se utiliza salmuera nueva mezclada con "salmuera madre", es decir, un resto de salmuera vieja que aporta un cultivo de bacterias nitrato-reductoras y una cierta cantidad de nitrito ya formado. Esta manera de trabajar tiene el doble in­ conveniente de aportar nitrito en cantidades desconocidas, incluso, algunas veces, peli­ grosamente elevadas y también el que añade una flora bacteriana sin controlar.

La salazón dura de 30 a 40 días, a 3-5°C. Durante este período, al mismo tiempo que penetran las sales, hay una ligera fermentación láctica, así como acciones enzimá­ ticas favorables, especialmente lipólisis. Inmediatamente después, los jamones se lavan, frotan, estufan 24 horas a 30°C, en atmósfera húmeda e incluso, algunas veces, se ahu­ man ligeramente. Entonces se deshuesan y para darles forma se colocan, con un poco de gelatina en polvo, en moldes de aluminio fundido, o bien en envases de hojalata, en los que se someten a la cocción en agua a 80° C o en estufa; por lo general, se calculan 30 minutos por kilogramo de jamón para alcanzar así en el centro 66 a 70°C. Esto constituye una pasteurización que unida al con tenido en cloruro sódico y nitrito, asegura una conservación prolongada, siempre que la temperatura no sobrepase los lO-12°C. En el caso de la cocción en molde, los jamones se desmoldan y embalan en bolsas plásticas retractibles. Cualquiera que sea el embalaje, los jamones se almacenan en cámaras refrigeradas. En síntesis, la maduración es una repartición homogénea de las sales, que se prosigue durante meses: el producto final tiene un pH de 5,4 a 6,0 y

un contenido en sal de 3,5 a 4 %.

No cabe duda que año tras año fueron apareciendo nuevas aportaciones a este siste­ ma de preparación: las viejas salmueras, verdaderos caldos de cultivo, fueron reempla­ zadas por salmueras frescas sembradas con cepas seleccionadas de bacterias nitrato­ reductoras; la inyección de salmueras, especialmente al nivel de la articulación o intra­ muscular con la ayuda de numerosas agujas, regularizó totalmente el salmuerado por inmesión; el nitrito reemplazó al nitrato. Estos innegables progresos técnicos tuvieron como consecuencia el poder reducir considerablemente la duración de la salazón; se

logra así "hacer" en algunos días jamones llenos de agua, que absorben hasta el 15 %

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